Enzimler

Enzimler

Düzenli olarak canlı vücudunda milyonlarca kimyasal bağ yapılıyor ve yıkılıyor. Bu kimyasal tepkeimelerde katalizör vazifesi görerek tepkimeyi milyonlarca kez hızlandıran enzimlerin işleyiş mekanizmasını açıklayan teoriler var. Bunlardan en eski ve geçerli olanı anahtar-kilit modeli. Enzimler özelleşmiş ve karmaşık proteinler. Belli enzimler belli tepkimelere katılıp belli moleküllere(substratlara) etki ediyolarlar. Anahtar-kilit varsayımına göre, enzim substrat ikilisi arasında, anahtar-kilit gibi geometrik bir uyum olmalı ki enzim üzerine düşen görevi yapabilsin.
Fakat bu olayda reaksiyonun oluşumunu engelleyen bir durum vardır: Tepkimeye giren ve çıkan moleküller arasındaki potansiyel engeli. (Yukarıdaki çukur kâse içindeki bilye örneğini hatırlayınız.) Bu potansiyel engeli kimyada aktivasyon enerjisi olarak da adlandırılıyor. Enzimler böylelikle reaksiyonda aktivasyon enerjisini düşürür  (kâsenin duvarlarını alçaltarak) ve reaksiyonu bir hayli hızlandırdığı tahmin ediliyor. Ancak bu mekanizmanın nasıl olup da tepkime hızını olağanüstü düzeyde arttırabileceği anlaşılamıyor. Bir diğer olasılık da engelin aniden kuantum tünellenmesiyle aşılması. Bu konudaki ilk deneysel veri 1989’da Y. Cha ve meslektaşlarından geliyor. Alkol dehidrogenaz enzimi kullanılan tepkimede proton tünellenmesini gözlemliyorlar. Çok daha yakın tarihte, Bristol ve Manchester üniversitelerinden bir ekip hoş kokulu amin dehidrogenaz enzimi kullandıkları deneylerini kuantum mekanik modelleri işleyen bilgisayar simulasyonuna aktarıyorlar. Ve enzimin substrat molekülünden kaçan protonlar gözlüyorlar.